Tabla de contenido
- 1 ¿Cómo se relaciona la curva de Michaelis-Menten con la de Lineweaver y Burk?
- 2 ¿Qué es el modelo de Lineweaver-Burk?
- 3 ¿Cómo actuan los inhibidores reversibles?
- 4 ¿Que explica la cinética de Michaelis-Menten?
- 5 ¿Cómo afectan los inhibidores e inductores enzimáticos los efectos de los fármacos?
- 6 ¿Qué medicamentos son inhibidores enzimáticos?
- 7 ¿Qué es la inhibición de la Vmax?
- 8 ¿Cuáles son las diferencias entre inhibición competitiva y no competitiva?
¿Cómo se relaciona la curva de Michaelis-Menten con la de Lineweaver y Burk?
La representación gráfica de Lineweaver-Burk permite identificar la Km (constante de Michaelis-Menten) y Vmax (velocidad máxima); el punto de corte con el eje de ordenadas es el equivalente a la inversa de Vmax, y el de abscisas es el valor de –1/ Km … así de fácil.
¿Qué es el modelo de Lineweaver-Burk?
Entre ellos, el método de Lineweaver-Burk (dobles recíprocos) es el más utilizado como una herramienta gráfica para calcular los parámetros cinéticos de una enzima, cuyo reciproco es 1/v=Km/(Vmax [S])+1/ Vmax, donde v es la velocidad de reacción, Km es la constante de Michaelis-Menten, Vmax es la velocidad máxima, y [S …
¿Qué utilidad práctica proporciona la ecuación de Lineweaver-Burk?
En bioquímica, el diagrama de Lineweaver-Burk se emplea como herramienta gráfica para calcular los parámetros cinéticos de una enzima.
¿Cómo actuan los inhibidores reversibles?
Los inhibidores reversibles se unen a las enzimas mediante interacciones no covalentes tales como los puentes de hidrógeno, las interacciones hidrofóbicas y los enlaces iónicos. Los enlaces débiles múltiples entre el inhibidor y el sitio activo se combinan para producir una unión fuerte y específica.
¿Que explica la cinética de Michaelis-Menten?
La cinética de Michaelis-Menten describe la velocidad de reacción de muchas reacciones enzimáticas. Recibe este nombre en honor a Leonor Michaelis y Maude Menten.
¿Qué representa la pendiente en la representación de Lineweaver Burk?
La ecuación de Lineweaver-Burk se usa para determinar los valores de Km y Vmax. En la gráfica, el punto donde la línea intersecta al eje Y es el valor inverso de Vmax, mientras que el punto donde la linea corta al eje X representa el valor inverso de Km.
¿Cómo afectan los inhibidores e inductores enzimáticos los efectos de los fármacos?
Un inductor enzimático es unfármaco que se une a una enzima y le induce un aumento de su actividad. Los fármacos que inducen enzimas hepáticas pueden tener los siguientes efectos: Reducir la biodisponibilidad de otros fármacos que se metabolizan por las enzimas por acelerar su metabolismo.
¿Qué medicamentos son inhibidores enzimáticos?
Como ejemplos podemos mencionar: fenobarbital, fenitoína, primidona y carbamazepina. En el otro extremo se encuentra el ácido valproico, pues este medicamento se le considera un inhibidor enzimático. Además, el ácido valproico es capaz de inhibir la epóxido hidrolasa y la glucuronil transferasa (4).
¿Cómo actúa un inhibidor?
Un inhibidor enzimático es una molécula que se une a una enzima ydisminuye su actividad. Esta unión puede ser reversible, la más común en el caso de fármacos, o irreversible, que suele ser por xenobióticos de alta capacidad tóxica como lo son muchos pesticidas y sustancias químicas de alta reactividad.
¿Qué es la inhibición de la Vmax?
Esta inhibición disminuye la Vmax según aumenta [ I ], pero no afecta Km (la enzima puede unirse al sustrato): Esto implica que se afecta la pendiente Km/Vmax y el intercepto en «y» en la gráfica de Lineweaver Burk: Las líneas de diferentes [ I ] intersectan en puntos distintos en «y».
¿Cuáles son las diferencias entre inhibición competitiva y no competitiva?
Por lo tanto, en la inhibición competitiva se afecta la pendiente pero no hay efecto en Vmax. (b) Inhibición No-Competitiva: el inhibidor se combina con la enzima en un lugar distinto al foco activo. Tanto EI como EIS se forman: La unión del inhibidor afecta la configuración tridimensional de la enzima y bloquea la reacción.
¿Qué es un inhibidor irreversible?
Irreversible – el inhibidor se une covalentemente a la enzima, casi siempre a un grupo de la cadena lateral de los amino ácidos en el foco activo. La enzima queda inactiva permanentemente.